Format:
Online-Ressource (XVIII, 79 S. 26 Abb. in Farbe, online resource)
Edition:
1. Aufl. 2016
ISBN:
9783658126544
Series Statement:
BestMasters
Content:
Isolation von BamB und BamD aus E. coli -- Nachweis der Faltung von BamB mit der Circulardichroismus-Spektroskopie -- Einbau von OmpA und Einfluss der BamB Untereinheit des BAM-Komplexes -- Bindung von BamB an Membranen -- Kinetik der Membranproteinfaltung -- Protein-Protein Wechselwirkungen.
Content:
Lisa Gerlach beschäftigt sich mit der Faltung von Membranproteinen – einem komplexen Prozess, der mehrere Faltungsfaktoren erfordert. Sie beschreibt die Funktion des Membran-gebundenen BamB als Faltungshelferprotein für Außenmembranproteine (OMPs) in Gram-negativen Bakterien und seine Bedeutung für den Membranaufbau. Dazu isoliert sie BamB aus Escherichia coli in denaturierter Form. Ausgewählte biochemische und biophysikalische Methoden demonstrieren die Renaturierung von BamB in vorpräparierte Lipid-Modellmembranen und zeigen die Funktion von BamB auf, die Faltung und Insertion des OmpA zu erleichtern. Der Inhalt Isolation von BamB und BamD aus E. coli Nachweis der Faltung von BamB mit der Circulardichroismus-Spektroskopie Einbau von OmpA und Einfluss der BamB Untereinheit des BAM-Komplexes Bindung von BamB an Membranen Kinetik der Membranproteinfaltung 〈 Protein-Protein Wechselwirkungen Die Zielgruppen Dozierende und Studierende der Biologie, Biochemie, Biophysik, Zellbiologie Die Autorin Lisa Gerlach M. Sc. studierte Biologie an der Universität Kassel und promoviert dort am Lehrstuhl für Biophysik bei Prof. Dr. Jörg H. Kleinschmidt.
Note:
Includes bibliographical references (pages 73-78)
Additional Edition:
ISBN 9783658126537
Additional Edition:
Druckausg. Gerlach, Lisa Einbau und Faltung von ß-Fass Membranproteinen in Bakterien Wiesbaden : Springer Spektrum, 2016 ISBN 9783658126537
Additional Edition:
ISBN 3658126531
Language:
German
Subjects:
Biology
Keywords:
Escherichia coli
;
Membranproteine
;
Proteinfaltung
;
Hochschulschrift
DOI:
10.1007/978-3-658-12654-4
URL:
Volltext
(lizenzpflichtig)
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