In:
Angewandte Chemie, Wiley, Vol. 129, No. 26 ( 2017-06-19), p. 7504-7507
Abstract:
Die Kohlenmonoxid‐Dehydrogenase (CODH) hat eine hohe Umweltrelevanz aufgrund ihrer Fähigkeit, CO 2 biokatalytisch zu reduzieren. Trotz intensiver Bemühungen in den vergangenen Jahrzehnten ist der katalytische Mechanismus der CODH noch nicht vollständig aufgeklärt. In einer spektroskopischen und theoretischen Studie präsentieren wir nun erste Beweise für eine Reduktion von Cyanat (NCO − ) zu Cyanid (CN − ) am C‐Cluster. Das Addukt bleibt am katalytischen Zentrum gebunden und bildet den so genannten CN − ‐inhibierten Zustand. Interessanterweise findet diese Umwandlung nicht in Kristallen von CODHII Ch statt, was anhand des Fehlens der entsprechenden CN‐Streckschwingungsbanden belegt werden kann. Die Transformation von NCO − , eines Inhibitors des C red2 ‐Zustands der CODH, könnte den CO 2 ‐Umsatz nachahmen und auf diese Weise neue Perspektiven für die Aufklärung des genauen katalytischen Mechanismus der CODH bieten.
Type of Medium:
Online Resource
ISSN:
0044-8249
,
1521-3757
DOI:
10.1002/ange.v129.26
DOI:
10.1002/ange.201703225
Language:
English
Publisher:
Wiley
Publication Date:
2017
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505868-5
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