Horton Biochemie kompakt

Inhaltsverzeichnis

• Horton Biochemie kompakt

  0

  -

  3
• Titelei

  3

  -

  5
• Inhaltsübersicht

  5

  -

  7
• Inhaltsverzeichnis

  7

  -

  12
• +

  Vorwort

  12

  -

  13

  ---

  • Für Studierende und Lehrende

    12

    -

    13
• Kapitel 1 – Eine kurze Geschichte der Biochemie

  13

  -

  19
• +

  Kapitel 2 – Wasser – Basis allen Lebens

  19

  -

  45

  ---

  • Die Polarität des Wassermoleküls

    20

    -

    21
  • Wasserstoffbrückenbindungen im Wasser

    21

    -

    24
  • +

    Wasser als Lösungsmittel

    24

    -

    26

    ---

    • 2.3.1 Löslichkeit von ionischen und polaren Substanzen in Wasser

      24

      -

      25
    • 2.3.2 Zelluläre Konzentrationen und Diffusion

      25

      -

      26
    • 2.3.3 Der osmotische Druck

      26

      -

      26
  • Unpolare Substanzen sind in Wasser schwer löslich

    26

    -

    28
  • +

    Nichtkovalente Wechselwirkungen

    28

    -

    31

    ---

    • 2.5.1 Ladungs-Ladungs- Wechselwirkungen

      28

      -

      28
    • 2.5.2 Wasserstoffbrückenbindungen

      28

      -

      29
    • 2.5.3 Van-der-Waals-Kräfte

      29

      -

      30
    • 2.5.4 Hydrophobe Wechselwirkungen

      30

      -

      31
  • Wasser als Nucleophil

    31

    -

    32
  • Die Ionisierung (Autoprotolyse) von Wasser

    32

    -

    34
  • Die pH-Skala

    34

    -

    36
  • Säuredissoziationskonstanten schwacher Säuren

    36

    -

    41
  • Pufferlösungen - Widerstand gegen pH-Änderungen

    41

    -

    45
• +

  Kapitel 3 – Aminosäuren und der Aufbau von Proteinen

  45

  -

  93

  ---

  • Die Struktur von Aminosäuren

    46

    -

    50
  • +

    Strukturen der zwanzig Standard-Aminosäuren in Proteinen

    50

    -

    55

    ---

    • 3.2.1 Aliphatische Seitenketten

      51

      -

      52
    • 3.2.2 Aromatische Seitenketten

      52

      -

      52
    • 3.2.3 Schwefelhaltige Seitenketten

      52

      -

      53
    • 3.2.4 Seitenketten mit alkoholischen Gruppen

      53

      -

      53
    • 3.2.5 Basische Seitengruppen

      53

      -

      54
    • 3.2.6 Saure Seitengruppen und ihre Amidderivate

      54

      -

      54
    • 3.2.7 Die Hydrophobie der Seitenketten von Aminosäuren

      54

      -

      55
  • Proteinogene, nicht kanonische und modifizierte Aminosäuren in Proteinen

    55

    -

    56
  • Ionisierung von Aminosäuren

    56

    -

    59
  • Peptidbindungen zwischen Aminosäuren in Proteinen

    59

    -

    60
  • Methoden zur Bestimmung der Proteinstruktur

    60

    -

    63
  • Die vier Organisationsebenen von Proteinstrukturen

    63

    -

    65
  • Die Konformation der Peptidgruppe

    65

    -

    67
  • Die a-Helix

    67

    -

    70
  • b-Stränge und b-Faltblätter

    70

    -

    72
  • Loops und Turns

    72

    -

    73
  • +

    Die Tertiärstruktur von Proteinen

    73

    -

    79

    ---

    • 3.12.1 Supersekundärstrukturen

      74

      -

      75
    • 3.12.2 Domänen

      75

      -

      79
    • 3.12.3 Domänenstruktur und Funktion

      79

      -

      79
  • Die Quartärstruktur von Proteinen

    79

    -

    81
  • Denaturierung und Renaturierung von Proteinen

    81

    -

    84
  • +

    Proteinfaltung und Stabilität

    84

    -

    87

    ---

    • 3.15.1 Der hydrophobe Effekt

      85

      -

      86
    • 3.15.2 Wasserstoffbrückenbindungen

      86

      -

      87
    • 3.15.3 Van-der-Waals- und Ladungs- Ladungs-Wechselwirkungen

      87

      -

      87
    • 3.15.4 Unterstützung der Proteinfaltung durch molekulare Chaperone

      87

      -

      93
• +

  Kapitel 4 – Enzyme

  93

  -

  159

  ---

  • +

    Thermodynamische Grundlagen

    94

    -

    98

    ---

    • 4.1.1 Reaktionsgeschwindigkeiten und Gleichgewichte

      95

      -

      96
    • 4.1.2 Grundlegende Thermodynamik der Enzymkatalyse

      96

      -

      98
    • 4.1.3 Gleichgewichtskonstanten und Änderungen der Gibbs’schen freien Standardenthalpie

      98

      -

      98
  • +

    Kinetische Eigenschaften von Enzymen

    98

    -

    110

    ---

    • 4.2.1 Chemische Kinetik

      99

      -

      100
    • 4.2.2 Enzymkinetik

      100

      -

      102
    • 4.2.3 Die Michaelis-Menten-Gleichung

      102

      -

      104
    • 4.2.4 Die katalytische Konstante kkat

      104

      -

      106
    • 4.2.5 Die Bedeutung von KM

      106

      -

      106
    • 4.2.6 Kinetische Konstanten als Maß für Enzymaktivität und katalytische Effizienz

      106

      -

      108
    • 4.2.7 Messung von KM und Vmax

      108

      -

      108
    • 4.2.8 Kinetik von Multisubstrat- Reaktionen

      108

      -

      110
  • +

    Reversible Hemmung von Enzymen

    110

    -

    114

    ---

    • 4.3.1 Kompetitive Hemmung

      110

      -

      112
    • 4.3.2 Unkompetitive Hemmung

      112

      -

      113
    • 4.3.3 Nichtkompetitive Hemmung

      113

      -

      113
    • 4.3.4 Anwendungen der Enzymhemmung

      113

      -

      114
  • Irreversible Hemmung von Enzymen

    114

    -

    115
  • +

    Die Regulation der enzymatischen Aktivität

    115

    -

    120

    ---

    • 4.5.1 Phosphofructokinase - ein allosterisches Enzym

      116

      -

      117
    • 4.5.2 Allgemeine Eigenschaften von allosterischen Enzymen

      117

      -

      119
    • 4.5.3 Zwei Theorien der allosterischen Regulation

      119

      -

      120
    • 4.5.4 Regulation durch kovalente Modifizierung

      120

      -

      120
  • Multienzymkomplexe und multifunktionelle Enzyme

    120

    -

    121
  • Die sechs Enzym-Klassen

    121

    -

    123
  • +

    Enzymatische Mechanismen

    123

    -

    136

    ---

    • 4.8.1 Nucleophile Substitutionen

      123

      -

      125
    • 4.8.2 Spaltungsreaktionen

      125

      -

      125
    • 4.8.3 Redoxreaktionen

      125

      -

      125
    • 4.8.4 Stabilisierung von Übergangszuständen durch Katalysatoren

      125

      -

      128
    • 4.8.5 Polare Aminosäurereste in aktiven Zentren

      128

      -

      130
    • 4.8.6 Säure-Base-Katalyse

      130

      -

      131
    • 4.8.7 Kovalente Katalyse

      131

      -

      131
    • 4.8.8 Einfluss des pH-Wertes auf enzymatische Reaktionsgeschwindigkeiten

      131

      -

      133
    • 4.8.9 Diffusionskontrollierte Reaktionen der Triosephosphat-Isomerase

      133

      -

      136
  • +

    Die Rolle der Substratbindung bei der enzymatischen Katalyse

    136

    -

    144

    ---

    • 4.9.1 Der Annäherungseffekt

      137

      -

      139
    • 4.9.2 Schwache Substratbindung

      139

      -

      140
    • 4.9.3 Induced fit

      140

      -

      141
    • 4.9.4 Stabilisierung des Übergangszustandes

      141

      -

      144
  • Katalyse durch Lysozym

    144

    -

    147
  • +

    Serin-Proteasen und die katalytische Triade

    147

    -

    149

    ---

    • 4.11.1 Substratspezifität von Serin-Proteasen

      148

      -

      149
    • 4.11.2 Grundlagen der katalytischen Aktivität der Serin-Proteasen

      149

      -

      159
• +

  Kapitel 5 – Coenzyme und Vitamine

  159

  -

  187

  ---

  • Anorganische Kationen als Cofaktoren von Enzymen

    160

    -

    161
  • Klassifikation von Coenzymen

    161

    -

    164
  • ATP und andere Nucleotid-Cosubstrate

    164

    -

    165
  • NAD und NADP

    165

    -

    168
  • FAD und FMN

    168

    -

    170
  • Coenzym A

    170

    -

    171
  • Thiaminpyrophosphat – TPP

    171

    -

    172
  • Pyridoxalphosphat – PLP

    172

    -

    174
  • Biotin

    174

    -

    175
  • Tetrahydrofolat

    175

    -

    176
  • Cobalamin

    176

    -

    178
  • Liponamid

    178

    -

    179
  • +

    Fettlösliche Vitamine

    179

    -

    181

    ---

    • 5.13.1 Vitamin A

      179

      -

      180
    • 5.13.2 Vitamin C

      180

      -

      180
    • 5.13.3 Vitamin D

      180

      -

      181
    • 5.13.4 Vitamin E

      181

      -

      181
    • 5.13.5 Vitamin K

      181

      -

      181
  • Ubichinon

    181

    -

    182
  • Proteine als Coenzyme

    182

    -

    183
  • Häme

    183

    -

    184
  • Molybdäncofaktor

    184

    -

    187
• +

  Kapitel 6 – Kohlenhydrate

  187

  -

  217

  ---

  • Monosaccharide als chirale Verbindungen

    188

    -

    191
  • Cyclisierung von Aldosen und Ketosen

    191

    -

    194
  • Konformationen von Monosacchariden

    194

    -

    196
  • +

    Derivate von Monosacchariden

    196

    -

    199

    ---

    • 6.4.1 Zuckerphosphate

      197

      -

      197
    • 6.4.2 Desoxyzucker

      197

      -

      197
    • 6.4.3 Aminozucker

      197

      -

      198
    • 6.4.4 Zuckeralkohole

      198

      -

      198
    • 6.4.5 Zuckersäuren

      198

      -

      199
    • 6.4.6 Ascorbinsäure

      199

      -

      199
  • +

    Disaccharide und andere Glycoside

    199

    -

    202

    ---

    • 6.5.1 Strukturen von Disacchariden

      199

      -

      201
    • 6.5.2 Reduzierende und nichtreduzierende Zucker

      201

      -

      201
    • 6.5.3 Nucleoside und andere Glycoside

      201

      -

      202
  • +

    Polysaccharide

    202

    -

    206

    ---

    • 6.6.1 Stärke und Glycogen

      202

      -

      204
    • 6.6.2 Cellulose und Chitin

      204

      -

      206
  • +

    Glycokonjugate

    206

    -

    213

    ---

    • 6.7.1 Proteoglycane

      206

      -

      207
    • 6.7.2 Peptidoglycane

      207

      -

      209
    • 6.7.3 Glycoproteine

      209

      -

      212
    • 6.7.4 Das AB0-System der Blutgruppen

      212

      -

      213
    • 6.7.5 Lipopolysaccharide

      213

      -

      217
• +

  Kapitel 7 – Lipide und Membranen

  217

  -

  251

  ---

  • Strukturelle und funktionelle Vielfalt von Lipiden

    218

    -

    218
  • Fettsäuren

    218

    -

    222
  • Triacylglycerine

    222

    -

    223
  • Glycerophospholipide

    223

    -

    226
  • Diglycerintetraether

    226

    -

    226
  • Sphingolipide

    226

    -

    228
  • Steroide und Hopanoide

    228

    -

    230
  • Andere biologisch bedeutende Lipide

    230

    -

    231
  • +

    Aufbau biologischer Membranen aus Lipiddoppelschichten und Proteinen

    231

    -

    234

    ---

    • 7.9.1 Lipiddoppelschichten

      231

      -

      233
    • 7.9.2 Fluid-Mosaik-Modell der biologischen Membranen

      233

      -

      234
  • Lipiddoppelschichten und Membranen als dynamische Strukturen

    234

    -

    237
  • Membranproteine

    237

    -

    239
  • +

    Membrantransport

    239

    -

    246

    ---

    • 7.12.1 Thermodynamik des Membrantransports

      240

      -

      241
    • 7.12.2 Poren und Kanäle

      241

      -

      242
    • 7.12.3 Passiver Transport

      242

      -

      244
    • 7.12.4 Aktiver Transport

      244

      -

      245
    • 7.12.5 Endocytose und Exocytose

      245

      -

      246
  • Transduktion extrazellulärer Signale

    246

    -

    251
• +

  Kapitel 8 – Einführung in den Stoffwechsel

  251

  -

  279

  ---

  • Der Stoffwechsel als Summe zellulärer Reaktionen

    252

    -

    253
  • +

    Stoffwechselwege

    253

    -

    257

    ---

    • 8.2.1 Stoffwechselwege - Sequenzen von Reaktionen

      253

      -

      254
    • 8.2.2 Der Stoffwechsel läuft über viele einzelne Schritte

      254

      -

      255
    • 8.2.3 Regulation von Stoffwechselwegen

      255

      -

      257
  • Hauptstoffwechselwege in Zellen

    257

    -

    260
  • Kompartimentierung und Stoffwechsel verschiedener Organe

    260

    -

    261
  • Tatsächliche Änderung der Gibbs’schen freien Enthalpie - Spontaneität von Stoffwechselreaktionen

    261

    -

    263
  • Die freie Enthalpie von ATP

    263

    -

    267
  • +

    Die Rolle von ATP im Stoffwechsel

    267

    -

    272

    ---

    • 8.7.1 Übertragung von Phosphorylgruppen

      267

      -

      269
    • 8.7.2 Synthese von ATP durch Phosphorylgruppenübertragung

      269

      -

      271
    • 8.7.3 Übertragung von Nucleotidylgruppen

      271

      -

      272
  • Hohe freie Hydrolyseenthalpien von Thioestern

    272

    -

    273
  • +

    Speicherung der Energie aus biologischen Oxidationen in reduzierten Coenzymen

    273

    -

    277

    ---

    • 8.9.1 Die Gibbs’sche freie Reaktionsenthalpie und das Reduktionspotenzial

      273

      -

      276
    • 8.9.2 Gewinnung von freier Enthalpie aus der Oxidation von NADH

      276

      -

      277
    • 8.9.3 Unterschiede zwischen den Spektren von NAD und NADH

      277

      -

      279
• +

  Kapitel 9 – Zuckerstoffwechsel

  279

  -

  319

  ---

  • Die enzymatischen Reaktionen der Glycolyse

    280

    -

    284
  • +

    Die zehn enzymatisch katalysierten Schritte der Glycolyse

    284

    -

    292

    ---

    • 9.2.1 Hexokinase

      284

      -

      284
    • 9.2.2 Glucose-6-phosphat-Isomerase

      284

      -

      285
    • 9.2.3 Phosphofructokinase-1

      285

      -

      286
    • 9.2.4 Aldolase

      286

      -

      287
    • 9.2.5 Triosephosphat-Isomerase

      287

      -

      288
    • 9.2.6 Glycerinaldehyd-3-phosphat- Dehydrogenase

      288

      -

      290
    • 9.2.7 Phosphoglycerat-Kinase

      290

      -

      290
    • 9.2.8 Phosphoglycerat-Mutase

      290

      -

      291
    • 9.2.9 Enolase

      291

      -

      292
    • 9.2.10 Pyruvat-Kinase

      292

      -

      292
  • Änderung der freien Enthalpie im Verlauf der Glycolyse

    292

    -

    293
  • +

    Das Schicksal des Pyruvats

    293

    -

    299

    ---

    • 9.4.1 Umsetzung von Pyruvat zu Ethanol

      294

      -

      295
    • 9.4.2 Reduktion von Pyruvat zu Lactat (homofermentative Milchsäuregärung)

      295

      -

      296
    • 9.4.3 Die gemischte Säuregärung

      296

      -

      297
    • 9.4.4 Die Buttersäure- und Lösungsmittelgärungen

      297

      -

      299
  • +

    Andere Gärungen

    299

    -

    300

    ---

    • 9.5.1 Die Heterofermentative Milchsäuregärung

      299

      -

      300
    • 9.5.2 Die Gärung von Aminosäuren (Stickland-Reaktion) mit Elektronenbifurkation

      300

      -

      300
  • +

    Eintritt anderer Zucker in die Glycolyse

    300

    -

    302

    ---

    • 9.6.1 Umwandlung von Fructose in Glycerinaldehyd-3-phosphat

      300

      -

      301
    • 9.6.2 Umwandlung von Galactose in Glucose-1-phosphat

      301

      -

      302
    • 9.6.3 Umwandlung von Mannose in Fructose-6-phosphat

      302

      -

      302
  • Der Entner-Doudoroff- Weg in Bakterien

    302

    -

    303
  • +

    Gluconeogenese

    303

    -

    306

    ---

    • 9.8.1 Pyruvat-Carboxylase

      304

      -

      305
    • 9.8.2 Phosphoenolpyruvat- Carboxykinase

      305

      -

      305
    • 9.8.3 Fructose-1,6-bisphosphatase

      305

      -

      306
    • 9.8.4 Glucose-6-phosphatase

      306

      -

      306
  • +

    Vorstufen der Gluconeogenese

    306

    -

    308

    ---

    • 9.9.1 Lactat

      306

      -

      307
    • 9.9.2 Aminosäuren

      307

      -

      307
    • 9.9.3 Glycerin

      307

      -

      308
    • 9.9.4 Propionat und Lactat

      308

      -

      308
    • 9.9.5 Acetat

      308

      -

      308
  • +

    Der Pentosephosphatweg

    308

    -

    313

    ---

    • 9.10.1 Oxidative Phase

      310

      -

      310
    • 9.10.2 Nichtoxidative Phase

      310

      -

      312
    • 9.10.3 Reaktionen der Transketolase und der Transaldolase

      312

      -

      313
  • +

    Glycogenstoffwechsel

    313

    -

    314

    ---

    • 9.11.1 Glycogensynthese

      313

      -

      314
    • 9.11.2 Glycogenabbau

      314

      -

      319
• +

  Kapitel 10 – Der Citronensäurezyklus

  319

  -

  347

  ---

  • Umwandlung von Pyruvat in Acetyl-CoA

    320

    -

    324
  • Der Citronensäurezyklus und die Oxidation von Acetyl-CoA

    324

    -

    328
  • +

    Die Enzyme des Citronensäurezyklus

    328

    -

    335

    ---

    • 10.3.1 Citrat-Synthase

      328

      -

      330
    • 10.3.2 Aconitase

      330

      -

      331
    • 10.3.3 Isocitrat-Dehydrogenase

      331

      -

      332
    • 10.3.4 Der a-Ketoglutarat- Dehydrogenase-Komplex

      332

      -

      332
    • 10.3.5 Succinyl-CoA-Synthetase

      332

      -

      333
    • 10.3.6 Succinat-Dehydrogenase- Komplex

      333

      -

      334
    • 10.3.7 Fumarase

      334

      -

      335
    • 10.3.8 Malat-Dehydrogenase

      335

      -

      335
  • Reduzierte Coenzyme als Energielieferanten für die ATP-Produktion

    335

    -

    337
  • Acyclische Verläufe des Citronensäurezyklus

    337

    -

    338
  • Der Glyoxylatzyklus

    338

    -

    342
  • Evolution des Citronensäurezyklus

    342

    -

    347
• +

  Kapitel 11 – Elektronentransport und ATP-Synthese

  347

  -

  377

  ---

  • Chemiosmotische Theorie und protonenmotorische Kraft

    349

    -

    350
  • +

    Elektronentransport in den Mitochondrien

    350

    -

    353

    ---

    • 11.2.1 Komplexe I bis IV

      350

      -

      353
    • 11.2.2 Cofaktoren beim Elektronentransport

      353

      -

      353
  • Komplex I

    353

    -

    355
  • Komplex II

    355

    -

    356
  • Komplex III

    356

    -

    359
  • Komplex IV

    359

    -

    361
  • Komplex V: ATP-Synthase

    361

    -

    364
  • Aktiver Transport von ATP, ADP und Pi durch die innere Mitochondrienmembran

    364

    -

    365
  • Die Ausbeute – das P/O-Verhältnis

    365

    -

    365
  • NADH-Shuttle- Systeme in Eukaryonten

    365

    -

    367
  • Superoxid-Anionen

    367

    -

    368
  • +

    Alternative Formen der Elektronentransport- abhängigen Energiegewinnung in Mikroorganismen

    368

    -

    373

    ---

    • 11.12.1 Elektronentransportketten der Energiegewinnung im Stickstoffkreislauf der Welt

      370

      -

      373
    • 11.12.2 Fe(III)-Reduktion zur Energiegewinnung

      373

      -

      377
• +

  Kapitel 12 – Photosynthese

  377

  -

  413

  ---

  • Pigmente und Lichtsammelkomplexe

    378

    -

    383
  • +

    Bakterielle Photosysteme

    383

    -

    394

    ---

    • 12.2.1 Photosystem II

      383

      -

      386
    • 12.2.2 Photosystem I

      386

      -

      389
    • 12.2.3 Gekoppelte Photosysteme und Cytochrom bf

      389

      -

      391
    • 12.2.4 Reduktionspotenziale und Gibbs’sche freie Enthalpien bei der Photosynthese

      391

      -

      393
    • 12.2.5 Photosynthetische Komplexe in innenliegenden Membranen

      393

      -

      394
  • Bacteriorhodopsin

    394

    -

    395
  • +

    Photosynthese in Pflanzen

    395

    -

    398

    ---

    • 12.4.1 Chloroplasten

      395

      -

      396
    • 12.4.2 Photosysteme in Pflanzen

      396

      -

      397
    • 12.4.3 Organisation der Photosysteme in Chloroplasten

      397

      -

      398
  • +

    Fixierung von CO2 : der Calvin-Zyklus

    398

    -

    403

    ---

    • 12.5.1 Der Calvin-Zyklus

      398

      -

      400
    • 12.5.2 Rubisco: Ribulose-1,5-bisphosphat- Carboxylase/Oxygenase

      400

      -

      402
    • 12.5.3 Oxygenierung von Ribulose-1,5-bisphosphat

      402

      -

      402
    • 12.5.4 Calvin-Zyklus: Reduktions- und Regenerationsphase

      402

      -

      403
  • Saccharose- und Stärkestoffwechsel in Pflanzen

    403

    -

    405
  • +

    Zusätzliche Wege zur CO2-Fixierung

    405

    -

    409

    ---

    • 12.7.1 Der C4-Zyklus

      405

      -

      407
    • 12.7.2 Crassulaceen- Säurestoffwechsel (CAM)

      407

      -

      409
    • 12.7.3 CO2-Fixierung in Bakterien

      409

      -

      413
• +

  Kapitel 13 – Lipidstoffwechsel

  413

  -

  441

  ---

  • +

    Biosynthese von Fettsäuren

    414

    -

    419

    ---

    • 13.1.1 Synthese von Malonyl-ACP und Acetyl-ACP

      414

      -

      415
    • 13.1.2 Die Startreaktion der Fettsäurebiosynthese

      415

      -

      416
    • 13.1.3 Die Reaktionen der Elongationsphase der Fettsäuresynthese

      416

      -

      418
    • 13.1.4 Aktivierung von Fettsäuren

      418

      -

      418
    • 13.1.5 Elongasen und Desaturasen

      418

      -

      419
  • Synthese von Triacylglycerinen und Glycerophospholipiden

    419

    -

    422
  • Synthese von Eicosanoiden

    422

    -

    423
  • Synthese von Etherlipiden

    423

    -

    425
  • Synthese von Sphingolipiden

    425

    -

    426
  • +

    Synthese von Cholesterin

    426

    -

    429

    ---

    • 13.6.1 Phase 1: Vom Acetyl-CoA zum Isopentenylpyrophosphat

      426

      -

      427
    • 13.6.2 Phase 2: Vom Isopentenylpyrophosphat zum Squalen

      427

      -

      428
    • 13.6.3 Phase 3: Vom Squalen zum Cholesterin

      428

      -

      428
    • 13.6.4 Andere Produkte des Isoprenoidstoffwechsels

      428

      -

      429
  • +

    Fettsäureoxidation

    429

    -

    435

    ---

    • 13.7.1 Die Reaktionen der b-Oxidation

      430

      -

      431
    • 13.7.2 Ein trifunktionelles Enzym zur Fettsäureoxidation

      431

      -

      432
    • 13.7.3 Vergleich von Fettsäuresynthese und b-Oxidation

      432

      -

      433
    • 13.7.4 Transport von Fettsäureacyl- CoA in die Mitochondrien

      433

      -

      434
    • 13.7.5 ATP-Produktion durch die Fettsäureoxidation

      434

      -

      435
    • 13.7.6 b-Oxidation von ungesättigten Fettsäuren und Fettsäuren mit ungerader Kohlenstoffzahl

      435

      -

      441
• +

  Kapitel 14 – Aminosäurestoffwechsel

  441

  -

  473

  ---

  • Stickstoffkreislauf und Stickstofffixierung

    442

    -

    444
  • +

    Assimilation von Ammoniak

    444

    -

    447

    ---

    • 14.2.1 Einbau von Ammoniak in Glutamat und Glutamin

      444

      -

      445
    • 14.2.2 Transaminierungen

      445

      -

      447
  • +

    Synthese von Aminosäuren

    447

    -

    456

    ---

    • 14.3.1 Aspartat und Asparagin

      447

      -

      448
    • 14.3.2 Lysin, Methionin und Threonin

      448

      -

      448
    • 14.3.3 Alanin, Valin, Leucin und Isoleucin

      448

      -

      449
    • 14.3.4 Glutamat, Glutamin, Arginin und Prolin

      449

      -

      450
    • 14.3.5 Serin, Glycin und Cystein

      450

      -

      451
    • 14.3.6 Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan

      451

      -

      454
    • 14.3.7 Histidin

      454

      -

      455
    • 14.3.8 Essenzielle und nichtessenzielle Aminosäuren in Tieren

      455

      -

      456
  • +

    Aminosäuren als Vorstufen im Stoffwechsel

    456

    -

    458

    ---

    • 14.4.1 Von Glutamat, Glutamin und Aspartat abgeleitete Produkte

      456

      -

      456
    • 14.4.2 Von Serin und Glycin abgeleitete Produkte

      456

      -

      457
    • 14.4.3 Tetrapyrrole aus Glycin oder Glutamat

      457

      -

      458
    • 14.4.4 Synthese von Stickstoffmonoxid aus Arginin

      458

      -

      458
  • +

    Aminosäurekatabolismus

    458

    -

    466

    ---

    • 14.5.1 Alanin, Asparagin, Aspartat, Glutamat und Glutamine

      460

      -

      460
    • 14.5.2 Arginin, Histidin und Prolin

      460

      -

      461
    • 14.5.3 Glycin und Serin

      461

      -

      461
    • 14.5.4 Threonin

      461

      -

      462
    • 14.5.5 Verzweigtkettige Aminosäuren

      462

      -

      463
    • 14.5.6 Methionin

      463

      -

      464
    • 14.5.7 Cystein

      464

      -

      464
    • 14.5.8 Phenylalanin, Tryptophan und Tyrosin

      464

      -

      466
    • 14.5.9 Lysin

      466

      -

      466
  • +

    Umwandlung von Ammoniak in Harnstoff im Harnstoffzyklus

    466

    -

    467

    ---

    • 14.6.1 Synthese von Carbamoylphosphat

      467

      -

      467
    • 14.6.2 Die Reaktionen des Harnstoffzyklus

      467

      -

      473
• +

  Kapitel 15 – Nucleotidstoffwechsel

  473

  -

  497

  ---

  • Synthese von Purinnucleotiden

    474

    -

    478
  • Synthese anderer Purinnucleotide aus IMP

    478

    -

    480
  • +

    Synthese von Pyrimidinnucleotiden

    480

    -

    484

    ---

    • 15.3.1 Der Pyrimidinnucleotid- Biosyntheseweg

      480

      -

      482
    • 15.3.2 Weg der Ammoniakübertragung in manchen Enzymen

      482

      -

      483
    • 15.3.3 Regulation der Pyrimidinsynthese

      483

      -

      484
  • Synthese von CTP aus UMP

    484

    -

    485
  • Reduktion von Ribonucleotiden zu Desoxyribonucleotiden

    485

    -

    487
  • Methylierung von dUMP zu dTMP

    487

    -

    489
  • Wiederverwertung von Purin- und Pyrimidinbasen

    489

    -

    491
  • Purinkatabolismus

    491

    -

    493
  • Pyrimidinkatabolismus

    493

    -

    497
• +

  Kapitel 16 – Nucleinsäuren und DNA-Replikation

  497

  -

  551

  ---

  • Nucleotide als Bausteine von Nucleinsäuren

    498

    -

    504
  • +

    Die doppelsträngige Struktur der DNA

    504

    -

    511

    ---

    • 16.2.1 3¢-5¢-Phosphodiester-Brücken zwischen Nucleotiden

      504

      -

      506
    • 16.2.2 Eine Doppelhelix aus zwei antiparallelen Strängen

      506

      -

      509
    • 16.2.3 Stabilisierung der Doppelhelix durch schwache Wechselwirkungen

      509

      -

      510
    • 16.2.4 Konformationen doppelsträngiger DNA

      510

      -

      511
  • Superspiralisierte DNA

    511

    -

    513
  • +

    Chromatin – Organisation von DNA in eukaryontischen Zellen

    513

    -

    516

    ---

    • 16.4.1 Nucleosomen

      513

      -

      515
    • 16.4.2 Acetylierung und Deacetylierung von Histonen

      515

      -

      516
    • 16.4.3 Höhere Organisationsebenen der Chromatinstruktur

      516

      -

      516
    • 16.4.4 DNA-Verpackung in Bakterien

      516

      -

      516
  • +

    Nucleasen und die Hydrolyse von Nucleinsäuren

    516

    -

    522

    ---

    • 16.5.1 RNA-Hydrolyse durch Ribonucleasen

      517

      -

      519
    • 16.5.2 Restriktionsendonucleasen

      519

      -

      521
    • 16.5.3 Die Bindung von EcoRI an DNA

      521

      -

      522
  • Bidirektionale chromosomale DNA-Replikation

    522

    -

    523
  • +

    DNA-Polymerase

    523

    -

    528

    ---

    • 16.7.1 Elongation durch Nucleotidylgruppenübertragungen

      524

      -

      526
    • 16.7.2 Die Bindung der DNA-Polymerase III an die Replikationsgabel

      526

      -

      527
    • 16.7.3 Korrektur von Replikationsfehlern

      527

      -

      528
  • +

    Simultane Synthese von zwei Strängen durch die DNA-Polymerase

    528

    -

    532

    ---

    • 16.8.1 Die diskontinuierliche Synthese des Folgestrangs

      528

      -

      528
    • 16.8.2 RNA-Primer bei der Synthese der Okazaki-Fragmente

      528

      -

      529
    • 16.8.3 Verknüpfung der Okazaki- Fragmente durch die DNA-Polymerase I und die DNA-Ligase

      529

      -

      532
  • Modell des Replisoms

    532

    -

    534
  • Initiation und Termination der DNA-Replikation

    534

    -

    534
  • Die DNA-Replikation in Eukaryonten

    534

    -

    537
  • +

    DNA-Reparatur

    537

    -

    542

    ---

    • 16.12.1 Reparatur nach einer Photodimerisierung: ein Beispiel für eine direkte Reparatur

      538

      -

      539
    • 16.12.2 Nucleotid-Excisionsreparatur

      539

      -

      542
  • +

    Homologe Rekombination

    542

    -

    546

    ---

    • 16.13.1 Das Holliday-Modell der allgemeinen Rekombination

      542

      -

      544
    • 16.13.2 Rekombination in E. coli

      544

      -

      546
    • 16.13.3 Rekombination als Form der Reparatur

      546

      -

      551
• +

  Kapitel 17 – Transkription und RNA-Prozessierung

  551

  -

  587

  ---

  • RNA-Typen

    553

    -

    554
  • +

    RNA-Polymerase

    554

    -

    557

    ---

    • 17.2.1 Die Kettenverlängerung

      555

      -

      557
  • +

    Initiation der Transkription

    557

    -

    563

    ---

    • 17.3.1 5¢®3¢-Orientierung der Gene

      557

      -

      558
    • 17.3.2 Zusammenbau des Transkriptionskomplexes am Promotor

      558

      -

      560
    • 17.3.3 Erkennung des bakteriellen Promotors durch die s-Untereinheiten

      560

      -

      560
    • 17.3.4 Konformationsänderung der DNA durch die RNA-Polymerase

      560

      -

      563
  • Termination der Transkription

    563

    -

    565
  • +

    Transkription in Eukaryonten

    565

    -

    568

    ---

    • 17.5.1 Eukaryontische RNA- Polymerasen und Transkriptionsfaktoren

      565

      -

      567
    • 17.5.2 Eukaryontische Transkriptionsfaktoren

      567

      -

      568
    • 17.5.3 Die Rolle des Chromatins bei der eukaryontischen Transkription

      568

      -

      568
  • Regulation der Transkription

    568

    -

    570
  • +

    Das lac-Operon als Beispiel negativer und positiver Regulation

    570

    -

    575

    ---

    • 17.7.1 Blockade der Transkription durch den lac-Repressor

      570

      -

      572
    • 17.7.2 Die Struktur des lac-Repressors

      572

      -

      573
    • 17.7.3 Aktivierung der Transkription durch das Katabolitaktivatorprotein

      573

      -

      575
  • +

    Posttranskriptionale RNA-Prozessierung

    575

    -

    578

    ---

    • 17.8.1 Prozessierung von tRNA

      575

      -

      577
    • 17.8.2 Prozessierung von rRNA

      577

      -

      578
  • +

    Eukaryontische mRNA-Prozessierung

    578

    -

    581

    ---

    • 17.9.1 Modifizierte Enden von eukaryontischen mRNA- Molekülen

      578

      -

      581
    • 17.9.2 Spleißen eukaryontischer mRNA

      581

      -

      587
• +

  Kapitel 18 – Proteinbiosynthese

  587

  -

  627

  ---

  • Der genetische Code

    588

    -

    591
  • +

    Transfer-RNA

    591

    -

    594

    ---

    • 18.2.1 Die dreidimensionale Struktur von tRNA-Molekülen

      591

      -

      592
    • 18.2.2 Basenpaarungen zwischen tRNA-Anticodons und mRNA-Codons

      592

      -

      594
  • +

    Aminoacyl-tRNA- Synthetasen

    594

    -

    598

    ---

    • 18.3.1 Die Reaktion der Aminoacyl- tRNA-Synthetasen

      594

      -

      596
    • 18.3.2 Spezifität von Aminoacyl- tRNA-Synthetasen

      596

      -

      597
    • 18.3.3 Korrekturleseaktivität von Aminoacyl-tRNA-Synthetasen

      597

      -

      597
    • 18.3.4 Natürliche Fehlbeladung durch Aminoacyl-tRNA-Synthetasen und Korrektur zur Synthese von Gln-tRNAGln und Asn-tRNAAsn

      597

      -

      598
  • +

    Ribosomen

    598

    -

    601

    ---

    • 18.4.1 Der Aufbau von Ribosomen aus ribosomaler RNA und Proteinen

      598

      -

      600
    • 18.4.2 Aminoacyl-tRNA-Bindungsstellen in Ribosomen

      600

      -

      601
  • +

    Initiation der Translation

    601

    -

    604

    ---

    • 18.5.1 Initiator-tRNA

      601

      -

      602
    • 18.5.2 Zusammenlagerung des Intiationskomplexes am Initiationscodon

      602

      -

      603
    • 18.5.3 Initiationsfaktoren

      603

      -

      604
    • 18.5.4 Initiation der Translation in Eukaryonten

      604

      -

      604
  • +

    Die Elongation

    604

    -

    611

    ---

    • 18.6.1 Bindung der Aminoacyl-tRNA in der A-Stelle

      605

      -

      607
    • 18.6.2 Transpeptidierung - Bildung der neuen Peptidbindung

      607

      -

      609
    • 18.6.3 Translokation

      609

      -

      611
  • Termination der Translation

    611

    -

    611
  • Die hohen Energiekosten der Proteinbiosynthese

    611

    -

    611
  • Hemmung der Proteinbiosynthese durch Antibiotika

    611

    -

    612
  • +

    Regulation der Proteinbiosynthese

    612

    -

    618

    ---

    • 18.10.1 Kopplung der Synthese ribosomaler Proteine an den Zusammenbau von Ribosomen in E. coli

      613

      -

      614
    • 18.10.2 Kontrolle der Globinsynthese durch die Verfügbarkeit von Häm

      614

      -

      615
    • 18.10.3 Regulation des E. coli-trp- Operons durch Repression und Attenuation

      615

      -

      618
  • +

    Posttranslationale Prozessierung

    618

    -

    623

    ---

    • 18.11.1 Die Signalhypothese

      620

      -

      623
    • 18.11.2 Glycosylierung von Proteinen

      623

      -

      623
  • Proteinumsatz

    623

    -

    627
• Abbildungsverzeichnis

  627

  -

  629
• Stichwortverzeichnis

  629

  -

  640
• Copyright

  640

  -

  -1

Über die Autoren

Martina Jahn

Author

Dieter Jahn

Author

Laurence A. Moran

Author

H. Robert Horton

Author

K. Gray Scrimgeour

Author

Marc D. Perry

Author